Determinación de la unión a reticulocitos humanos de los fragmentos conservado y variable de la proteína TRAMP de Plasmodium Vivax.

Abstract

Plasmodium sp. es el causante de malaria una de las enfermedades más antiguas, el cual contiene todo un sistema de invasión mediada por proteínas secretadas por diferentes organelos presentes en su estructura, estas proteínas aunque bien caracterizadas y estudiadas, en gran proporción las de especies que concurren en un cuadro clínico en humanos no están cubiertas por procesos de investigación en un 100% por lo que es necesario y la obtención de esas proteínas faltantes de manera in vitro bajo sistemas de expresión y ese es el propósito de este trabajo, pues es un aporte continuo de gran amplitud investigativa que otorga resultados significativos para la comprensión de la misma y a su vez propone un adelanto en procesos de mitigación en la especie Plasmodium vivax En este estudio se obtuvo de manera recombinante la proteína PvTRAMP fragmentada en una porción conservada y una variable de Plasmodium vivax empleando un sistema de expresión procariota Escherichia coli, con un posterior enriquecimiento de reticulocitos humanos a los cuales tiene tropismo y con estos por primera vez fueron realizados ensayos de unión que esclarecen la actividad de dicha proteína y favorecen comprensión de su papel en la invasión, ya que es una proteína que se encuentra en el merozoito lo cual nos indica que puede tener un papel revelador en la invasión a células diana. Se determinó que en efecto los fragmentos variable y conservado de la proteína PvTRAMP poseen capacidad de unión tanto a reticulocitos humanos como a glóbulos rojos maduros, dejando abierta una línea de investigación útil en la propuesta de dicha proteína como componente candidato a la vacuna contra el cuadro malárico causado por Plasmodium vivax

Plasmodium sp. It is the cause of malaria one of the oldest diseases, which contains a whole system of invasion mediated by proteins secreted by different organisms present in its structure, these proteins although well characterized and studied, in large proportion the species of species that concur in a clinical picture in humans they are not covered by research processes 100% for what is necessary and the obtaining of those missing proteins in vitro under expression systems and that is the purpose of this work, as it is a contribution continuum of great investigative breadth that provides significant results for its understanding and in turn proposes an advance in mitigation processes in the Plasmodium vivax species. In this study, the TRAMP protein fragmented into a conserved portion and a Plasmodium vivax variable are obtained recombinantly using a prokaryotic expression system Escherichia coli, with a subsequent enrichment of human reticulocytes to which it has tropism and with these for the first time they were They carried out binding assays that clarify the activity of this protein and promote understanding of its role in invasion, since it is a protein found in the merozoite, which indicates that it may have a revealing role in invading target cells. Indeed, it was determined that the variable and conserved fragments of the PvTRAMP protein possess non-specific binding capacity for both human reticulocytes and mature red blood cells, leaving open a useful line of research in the proposal of said protein as a candidate component of the vaccine against the malaria picture caused by Plasmodium vivax.